Un rôle est attribué aux surfaces minérales dans l'émergence de la vie. Alors que l'essentiel de la recherche a été mené sur les argiles silicatés, peu de travaux ont été réalisés sur les hydroxydes en doubles couches (HDC). Ceux -ci comme minéraux auraient constitué le site de synthèse des protobiomolécules. Pour établir ce fait, il convenait d'abord d'étudier les interactions entre les acides aminés, oligopeptides et les surfaces de ces minéraux chargés positivement. Ensuite, il a été question d'explorer les mécanismes qui auraient conduit à la formation des peptides.

Des modèles moléculaires ont été mis en place prenant en compte les structures physicochimiques des HDC [Mg3Al(OH)8]+ et des aminoacides. Les aminoacides choisis étaient l'alanine, l'aspartate, la leucine, la lysine, l'histidine et la tyrosine. Ils ont été déprotonisés à pH 9,5 et leurs mixtures (di- et hexa-peptides, et un peptide aléatoire de 24 acides aminés).
Les simulations de la dynamique moléculaire ont pu être réalisées avec GROMACS 4.6.7. et le champs de force clayFF a été utilisé pour modélisé les simulations sur les HDC et le champs de force CHARMM pour les aminoacides.
Il a été possible de calculer plusieurs paramètres comme les pourcentages d'adsorption d'acides aminés, la fonction de distribution radiale (concentration et fluctuations), l'alignement des acides aminés adsorbés (analyse vectorielle) ainsi que leur vraissemblance pour former des peptides (réarrangement), l'énergie d'hydratation, la diffusion des acides aminés.
Enfin un modèle cinétique a été développé.

A l'issue de différentes expériences et observations, il a été constaté :
• L'intercalation des acides aminés affecte la dynamique des couches des HDC
• Tous les systèmes d'amino acides et peptides s'adsorbent fortement sur les HDC par leur extrémité C-terminal et l'allongement des chaines peptidiques n'impacte pas négativement l'adsorption.
• La disposition des espèces adsorbées est modélisée par la structure des HDC : à l'état d'hydratation, les aminoacides et peptides s'adsorbent par leur extrémité C-terminale tandis qu'en déshydratation, il s'opère des alignements spécifiques et uniformes.
• Les HDC favorisent la polymérisation des aminoacides.
• La formation endergonique d'un pont peptide contribue à la réhydratation des HDC qui y sont énergiquement favorable
• Malgré leur adsorption, les aminoacides et peptides diffusent sur les HDC dans des trajectoires spécifiques favorisant la probabilité d'interaction entre 2 acides aminés.

L'article se place dans le contexte de la serpentinisation et a permis de tester les mécanismes de la formation prébiotique des peptides en se servant des HDC sans clairement les envisager comme minéraux ayant servi à l'émergence de la vie.
Malgré la polymérisation possible des acides aminés sur les HDC dans des conditions d'hydratation spécifiques, il n'est toutefois pas évident de considérer les HDC suite à l'échelle de temps d'un tel développement qui ne se marie pas avec les connaissances actuelles. En plus les polymères n'avaient pas d'association permanentes.