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Cette revue propose une nouvelle hypothèse sur les origines du vivant, alternative à celle de l'ARN comme précurseur de la vie. Les auteurs proposent que la vie soit apparue grâce aux peptides amyloïdes, des agrégats peptidiques structurés entre autre connus pour leur implication dans la maladie d’Alzheimer. Les chercheurs s'appuient sur plusieurs propriétés de ces peptides amyloïdes pour avancé cette hypothèse. Tout d'abord, leur structure à base de petit peptide leur donne une grande stabilité chimique, ensuite, ces peptides sont des polymères biologiques (répétitions de molécules organique) donc capable d'interagir avec d'autres biopolymères, tel que l'ADN, l'ARN, les polysaccharides, les membranes mais aussi les minéraux. Ils avancent également que ces peptides amyloïdes sont également dotés d'activité catalytique et sont capable de s'assembler spontanément dans un environnement riche en acide aminé. Dans un contexte prébiotique, les auteurs concluent que les peptides amyloïdes pourraient donc être de bons candidats pour expliquer l'apparition de la vie sur Terre. Les auteurs nuancent toutefois leur propos en avançant le fait que nos connaissances sur les conditions physico-chimique de la Terre d'il y a plus de 3.5 milliards d'années sont pauvres, et que leur théorie ne se base donc que sur des preuves indirectes et des critères subjectifs :
Avant la vie, il y avait nécessairement réplication chimique, c'est-à-dire que les molécules précurseurs de la vie devaient êtres capable de s'autorépliquer.
Les molécules prébiotiques devaient être présente en abondance et être stable chimiquement.
Les réactions de synthèse de ces molécules précurseurs devaient être simples.
Ces précurseurs devaient être capables de catalyser des réactions chimiques et de stocker l'information.
Les molécules prébiotiques devaient être chirales, les réactions chimiques devaient avoir lieu qu'entre molécule ayant la même symétrie.
Les précurseurs chimiques du vivant devaient être capables d'interaction avec d'autres biomolécules pour permettre une complexification des systèmes chimiques, afin de pouvoir aboutir à la vie.
Les auteurs affirment que les peptides amyloïdes peuvent se former lorsque des acides aminés sont en présences de certains gaz volcaniques, scénario plausible en condition prébiotique.
Structurellement, les peptides amyloïde sont décrits comme des feuillets bêta insoluble constitués de centaines de peptides, formant des fibres allant de 10 nm à plusieurs micromètres. Ils pensent que cette structure permettrait aux peptides amyloïdes d'interagir étroitement (meilleure affinité) avec des membranes lipidiques, des acides nucléiques et des polypeptides.
Malgré l'absence de structure tridimensionnelle complexe, les peptides amyloïdes possèdent toutefois des activités catalytiques. La répétition des polypeptides constituants les peptides amyloïdes augmentent leur affinité vis-à-vis de leur substrat. Les réactions simples que peuvent catalyser les peptides amyloïdes sont décrites par les auteurs comme cohérentes avec la biologie des premières formes de vie, qui devaient être simple en terme de métabolisme et de biochimie. Les peptides amyloïdes sont également capable d'auto réplication et pourraient servir de modèle pour la formation d'autres polypeptides. Toutefois, ces propriétés n'ont pas été vérifiées en condition prébiotiques. Enfin, les peptides amyloïdes pourraient être des précurseurs de protéines plus complexe. En effet, des fluctuations des conditions environnementales (pH, salinité, pression...) auraient permis d'augmenter la solubilité des peptides amyloïdes, leur permettant d'évoluer en des protéines plus grandes et plus complexes.
La conclusion générale de cette revue est que les peptides amyloïdes seraient un pont entre les acides nucléiques, les membranes lipidiques et les protéines, néanmoins, cette théorie n'explique pas la spécificité entre séquences d'acide nucléique (codon) et acide aminé.
Cette revue propose une nouvelle hypothèse sur les origines du vivant, alternative à celle de l'ARN comme précurseur de la vie. Les auteurs proposent que la vie soit apparue grâce aux peptides amyloïdes, des agrégats peptidiques structurés entre autre connus pour leur implication dans la maladie d’Alzheimer. Les chercheurs s'appuient sur plusieurs propriétés de ces peptides amyloïdes pour avancé cette hypothèse. Tout d'abord, leur structure à base de petit peptide leur donne une grande stabilité chimique, ensuite, ces peptides sont des polymères biologiques (répétitions de molécules organique) donc capable d'interagir avec d'autres biopolymères, tel que l'ADN, l'ARN, les polysaccharides, les membranes mais aussi les minéraux. Ils avancent également que ces peptides amyloïdes sont également dotés d'activité catalytique et sont capable de s'assembler spontanément dans un environnement riche en acide aminé. Dans un contexte prébiotique, les auteurs concluent que les peptides amyloïdes pourraient donc être de bons candidats pour expliquer l'apparition de la vie sur Terre. Les auteurs nuancent toutefois leur propos en avançant le fait que nos connaissances sur les conditions physico-chimique de la Terre d'il y a plus de 3.5 milliards d'années sont pauvres, et que leur théorie ne se base donc que sur des preuves indirectes et des critères subjectifs :
Avant la vie, il y avait nécessairement réplication chimique, c'est-à-dire que les molécules précurseurs de la vie devaient êtres capable de s'autorépliquer.
Les molécules prébiotiques devaient être présente en abondance et être stable chimiquement.
Les réactions de synthèse de ces molécules précurseurs devaient être simples.
Ces précurseurs devaient être capables de catalyser des réactions chimiques et de stocker l'information.
Les molécules prébiotiques devaient être chirales, les réactions chimiques devaient avoir lieu qu'entre molécule ayant la même symétrie.
Les précurseurs chimiques du vivant devaient être capables d'interaction avec d'autres biomolécules pour permettre une complexification des systèmes chimiques, afin de pouvoir aboutir à la vie.
Les auteurs affirment que les peptides amyloïdes peuvent se former lorsque des acides aminés sont en présences de certains gaz volcaniques, scénario plausible en condition prébiotique.
Structurellement, les peptides amyloïde sont décrits comme des feuillets bêta insoluble constitués de centaines de peptides, formant des fibres allant de 10 nm à plusieurs micromètres. Ils pensent que cette structure permettrait aux peptides amyloïdes d'interagir étroitement (meilleure affinité) avec des membranes lipidiques, des acides nucléiques et des polypeptides.
Malgré l'absence de structure tridimensionnelle complexe, les peptides amyloïdes possèdent toutefois des activités catalytiques. La répétition des polypeptides constituants les peptides amyloïdes augmentent leur affinité vis-à-vis de leur substrat. Les réactions simples que peuvent catalyser les peptides amyloïdes sont décrites par les auteurs comme cohérentes avec la biologie des premières formes de vie, qui devaient être simple en terme de métabolisme et de biochimie. Les peptides amyloïdes sont également capable d'auto réplication et pourraient servir de modèle pour la formation d'autres polypeptides. Toutefois, ces propriétés n'ont pas été vérifiées en condition prébiotiques. Enfin, les peptides amyloïdes pourraient être des précurseurs de protéines plus complexe. En effet, des fluctuations des conditions environnementales (pH, salinité, pression...) auraient permis d'augmenter la solubilité des peptides amyloïdes, leur permettant d'évoluer en des protéines plus grandes et plus complexes.
La conclusion générale de cette revue est que les peptides amyloïdes seraient un pont entre les acides nucléiques, les membranes lipidiques et les protéines, néanmoins, cette théorie n'explique pas la spécificité entre séquences d'acide nucléique (codon) et acide aminé.
Ce que cette review apporte au débat
Cette revue apporte une toute nouvelle théorie sur les origines du vivant, qui entre en compétition avec celle du monde à ARN (ARN qui serait à la base des premières formes de vie sur Terre).
Cette revue apporte une toute nouvelle théorie sur les origines du vivant, qui entre en compétition avec celle du monde à ARN (ARN qui serait à la base des premières formes de vie sur Terre).
Publiée il y a plus de 7 ans
par
L. Platon.
Dernière modification il y a plus de 7 ans.
Titre de la review
Les peptides amyloïdes comme origine de la vie.
Les peptides amyloïdes comme origine de la vie.
Résumé de la review
Les précurseurs chimiques du vivant devaient être capables d'interaction avec d'autres biomolécules pour permettre une complexification des systèmes chimiques, afin de pouvoir aboutir à la vie.
Les auteurs affirment que les peptides amyloïdes peuvent se former lorsque des acides aminés sont en présences de certains gaz volcaniques, scénario plausible en condition prébiotique.
Structurellement, les peptides amyloïde sont décrits comme des feuillets bêta insoluble constitués de centaines de peptides, formant des fibres allant de 10 nm à plusieurs micromètres. Ils pensent que cette structure permettrait aux peptides amyloïdes d'interagir étroitement (meilleure affinité) avec des membranes lipidiques, des acides nucléiques et des polypeptides.
Malgré l'absence de structure tridimensionnelle complexe, les peptides amyloïdes possèdent toutefois des activités catalytiques. La répétition des polypeptides constituants les peptides amyloïdes augmentent leur affinité vis-à-vis de leur substrat. Les réactions simples que peuvent catalyser les peptides amyloïdes sont décrites par les auteurs comme cohérentes avec la biologie des premières formes de vie, qui devaient être simple en terme de métabolisme et de biochimie. Les peptides amyloïdes sont également capable d'auto réplication et pourraient servir de modèle pour la formation d'autres polypeptides. Toutefois, ces propriétés n'ont pas été vérifiées en condition prébiotiques. Enfin, les peptides amyloïdes pourraient être des précurseurs de protéines plus complexe. En effet, des fluctuations des conditions environnementales (pH, salinité, pression...) auraient permis d'augmenter la solubilité des peptides amyloïdes, leur permettant d'évoluer en des protéines plus grandes et plus complexes.
La conclusion générale de cette revue est que les peptides amyloïdes seraient un pont entre les acides nucléiques, les membranes lipidiques et les protéines, néanmoins, cette théorie n'explique pas la spécificité entre séquences d'acide nucléique (codon) et acide aminé.
Les précurseurs chimiques du vivant devaient être capables d'interaction avec d'autres biomolécules pour permettre une complexification des systèmes chimiques, afin de pouvoir aboutir à la vie.
Les auteurs affirment que les peptides amyloïdes peuvent se former lorsque des acides aminés sont en présences de certains gaz volcaniques, scénario plausible en condition prébiotique.
Structurellement, les peptides amyloïde sont décrits comme des feuillets bêta insoluble constitués de centaines de peptides, formant des fibres allant de 10 nm à plusieurs micromètres. Ils pensent que cette structure permettrait aux peptides amyloïdes d'interagir étroitement (meilleure affinité) avec des membranes lipidiques, des acides nucléiques et des polypeptides.
Malgré l'absence de structure tridimensionnelle complexe, les peptides amyloïdes possèdent toutefois des activités catalytiques. La répétition des polypeptides constituants les peptides amyloïdes augmentent leur affinité vis-à-vis de leur substrat. Les réactions simples que peuvent catalyser les peptides amyloïdes sont décrites par les auteurs comme cohérentes avec la biologie des premières formes de vie, qui devaient être simple en terme de métabolisme et de biochimie. Les peptides amyloïdes sont également capable d'auto réplication et pourraient servir de modèle pour la formation d'autres polypeptides. Toutefois, ces propriétés n'ont pas été vérifiées en condition prébiotiques. Enfin, les peptides amyloïdes pourraient être des précurseurs de protéines plus complexe. En effet, des fluctuations des conditions environnementales (pH, salinité, pression...) auraient permis d'augmenter la solubilité des peptides amyloïdes, leur permettant d'évoluer en des protéines plus grandes et plus complexes.
La conclusion générale de cette revue est que les peptides amyloïdes seraient un pont entre les acides nucléiques, les membranes lipidiques et les protéines, néanmoins, cette théorie n'explique pas la spécificité entre séquences d'acide nucléique (codon) et acide aminé.
Ce que cette review apporte au débat
Cette revue apporte une toute nouvelle théorie sur les origines du vivant, qui entre en compétition avec celle du monde à ARN (ARN qui serait à la base des premières formes de vie sur Terre).
Cette revue apporte une toute nouvelle théorie sur les origines du vivant, qui entre en compétition avec celle du monde à ARN (ARN qui serait à la base des premières formes de vie sur Terre).
Dernière modification il y a plus de 7 ans.